Por dentro da Bioquímica Básica de Anita Marzzoco e Bayardo Baptista Torres 4º edição. Capítulo 3, Hemoglobina: Transporte de Oxigênio e Tamponamento do Plasma

 Por dentro da Bioquímica Básica
de Anita Marzzoco e Bayardo Baptista Torres
4º edição

Capítulo 3
Hemoglobina: Transporte de Oxigênio e Tamponamento do Plasma

O Capítulo 3 Hemoglobina: Transporte de Oxigênio e Tamponamento do Plasma aprofunda o estudo das proteínas ao analisar uma das mais importantes proteínas do organismo humano: a hemoglobina. Os autores utilizam esse exemplo clássico para demonstrar, de forma integrada, como a estrutura proteica está diretamente relacionada à função biológica, destacando tanto o transporte de oxigênio quanto o papel essencial da hemoglobina no equilíbrio ácido-base do sangue.

O capítulo inicia-se com a descrição geral da hemoglobina, uma proteína presente nos eritrócitos, responsável pelo transporte reversível de oxigênio dos pulmões para os tecidos periféricos. Trata-se de uma proteína globular com estrutura quaternária, composta por quatro cadeias polipeptídicas, cada uma associada a um grupo prostético denominado heme. O heme contém um átomo de ferro no estado ferroso (Fe²⁺), capaz de se ligar reversivelmente ao oxigênio, característica fundamental para a função respiratória.

Os autores destacam que a hemoglobina adulta predominante, denominada HbA, é formada por duas cadeias α e duas cadeias β. Essa organização permite interações cooperativas entre as subunidades, fenômeno essencial para a eficiência do transporte de oxigênio. Diferentemente da mioglobina, que possui apenas uma cadeia polipeptídica e função de armazenamento de oxigênio nos músculos, a hemoglobina apresenta comportamento cooperativo, o que significa que a ligação de uma molécula de oxigênio facilita a ligação das moléculas subsequentes.

Esse comportamento é explicado pelo modelo alostérico da hemoglobina, no qual a proteína pode existir em dois estados conformacionais principais: o estado T (tenso), de baixa afinidade pelo oxigênio, e o estado R (relaxado), de alta afinidade. A transição entre esses estados ocorre à medida que o oxigênio se liga às subunidades, promovendo alterações estruturais que aumentam progressivamente a afinidade das cadeias restantes. Esse mecanismo permite que a hemoglobina capte oxigênio de forma eficiente nos pulmões e o libere adequadamente nos tecidos.

O capítulo também aborda os fatores fisiológicos que modulam a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, como o pH, a pressão parcial de dióxido de carbono (CO₂), a concentração de íons hidrogênio e a presença do 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG). Esses fatores estão diretamente relacionados ao chamado efeito Bohr, segundo o qual a diminuição do pH e o aumento da concentração de CO₂ reduzem a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, favorecendo sua liberação nos tecidos metabolicamente ativos. Esse ajuste fino garante a adequada distribuição de oxigênio de acordo com as necessidades celulares.

Além do transporte gasoso, os autores enfatizam o papel da hemoglobina no tamponamento do plasma sanguíneo. A hemoglobina atua como um importante tampão biológico devido à presença de grupos ionizáveis, especialmente os resíduos de histidina, capazes de aceitar ou doar prótons conforme as variações de pH. Nos tecidos, onde o metabolismo celular gera CO₂ e íons H⁺, a hemoglobina desoxigenada apresenta maior capacidade de captar prótons, contribuindo para a manutenção do pH sanguíneo. Nos pulmões, o processo se inverte: a ligação do oxigênio à hemoglobina promove a liberação de prótons, que se combinam com o bicarbonato para formar CO₂, facilitando sua eliminação pela respiração.

O capítulo também discute a inter-relação entre hemoglobina, dióxido de carbono e sistema bicarbonato, destacando o papel da enzima anidrase carbônica na conversão reversível de CO₂ em ácido carbônico. Esse sistema integrado é essencial para o transporte eficiente de CO₂ dos tecidos aos pulmões e para a estabilidade do pH plasmático.

Por fim, os autores ressaltam a importância fisiológica e clínica da hemoglobina, mencionando que alterações estruturais, mutações genéticas ou mudanças nas condições ambientais podem comprometer sua função, levando a distúrbios como anemias e problemas de oxigenação tecidual.

De modo geral, o Capítulo 3 apresenta uma visão clara e integrada da hemoglobina como proteína transportadora e agente tamponante, exemplificando de forma didática os princípios da bioquímica estrutural, da regulação alostérica e da homeostase ácido-base. A abordagem adotada reforça a compreensão de como pequenas alterações moleculares podem ter profundas consequências fisiológicas, consolidando este capítulo como um elo fundamental entre a bioquímica molecular e a fisiologia humana.